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製品の特長 - 糖鎖結合部位の同定

Nグリコシダーゼを用いてN型糖鎖結合部位を確実に同定

LC-MS/MSと配列データベース検索による信頼性の高い分析結果。

糖鎖結合部位をアスパラギン残基の脱アミド化体、すなわちアスパラギン酸残基として同定。

微量試料にも適用可能。

LC-MS/MSデータの計量比較によって結合率の変動も計測可能。

質量分析によるN型糖鎖結合部位の同定 - 糖鎖結合部位の同定

ヒトタンパク質の3分の1には糖鎖が結合していると言われており(グリコシル化)、とくに膜タンパク質の糖鎖は細胞間の相互作用や細胞認識に重要な役割を果たしています。また、異常な糖鎖構造は腫瘍マーカーの候補としても有用です。メディカル・プロテオスコープの分析サービスでは、グリコシダーゼ処理を用いてN結合型糖鎖の結合位置を同定します。LC-MS/MSデータの計量比較によって結合率の変動を検出することもできます。

仕様 - 糖鎖結合部位の同定

サンプル種類・精製タンパク質 ・培養細胞 ・培養上清 ・血漿/血清 ・組織試料 ・プルダウン試料 ・バイオ医薬品(抗体) など多数。
解析法次の手順で分析します。 1. プロテアーゼによるタンパク質の分解 2. NグリコシダーゼによるAsn結合糖鎖の除去 2. ショットガン分析 (LC-MS/MS) 3. 配列データベース検索による糖鎖結合部位の同定
報告内容・ペプチド断片の同定計量一覧 (.xlsx) ・分析報告書 (.pdf) ・分析結果の説明資料 (.pptx)  分析結果を取得次第、オンライン形式などで報告いたします。
目安納期約2か月
その他該当項目: なし
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メーカーメディカル・プロテオスコープ
販売元メディカル・プロテオスコープ
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N-Glycosidase F (PNGase F) の反応様式
 PNGase Fはアスパラギン残基のアミド基に結合している糖鎖を脱離させます。脱離反応で生じた脱アミド化体、すなわちアスパラギン酸残基を質量分析によって同定します。

N-Glycosidase F (PNGase F) の反応様式  PNGase Fはアスパラギン残基のアミド基に結合している糖鎖を脱離させます。脱離反応で生じた脱アミド化体、すなわちアスパラギン酸残基を質量分析によって同定します。

  • N-Glycosidase F (PNGase F) の反応様式
 PNGase Fはアスパラギン残基のアミド基に結合している糖鎖を脱離させます。脱離反応で生じた脱アミド化体、すなわちアスパラギン酸残基を質量分析によって同定します。
  • プロテオームデータ解析のワークフロー
 現在のプロテオミクスが取り扱う情報の量は、質量分析計や各種分離技術の発展に伴ってますます膨大になっています。メディカル・プロテオスコープでは、受託分析を通じてプロテオームの測定データを処理・解析するためのノウハウを蓄積しています。単なるタンパク質同定計量一覧の提供にとどまらず、適切な解析ソフトウェアを用いて重要な候補タンパク質の「見える化」をサポートします。

注意事項

  • 価格及び、サービスの仕様・内容などにつきまして、予告なしに変更されることがあります。
  • 表示している参考価格に消費税等は含まれておりません。